Кальційзв’язувальні білки

Описано багато різних Са2+-зв’язувальних білків, у тому числі тропонін, кальмодулін та кальбіндін. Тропонін задіяний у скороченні скелетного м’яза (див. Розділ 3). Кальмодулін містить 148 амінокислотних залишків (рис. 1-38) і має чотири Са2+-зв’язувальні домени. Він унікальний, оскільки 115-й залишок є триметильований і надзвичайно консервативний; наявний він як у рослинних, так і в тваринних білках. Коли кальмодулін зв’язується з Са, він здатний активувати п’ять різних кальмодулінозалежних

Мітохондрія Ендоплазматична сітка

Рис. 1-37. Метаболізм Са2+ у клітинах ссавців. Цитоплазматичний Са + перебуває в стані рівноваги з Са2+, що зв’язаний з мітохондрією та ендоплазматичною сіткою. Кальційзв’язувальні білки (СаЗБ) зв’язують Са2+ і, активовані у такий спосіб, спричиняють різноманітні фізіологічні ефекти: Са2+ потрапляє до клітини через потенціалозалежні (volt) “ворота» та пов’язані з ліґандом (Іід) Са2+-канали. З клітини Са2+ виводить Са2++-АТФ-аза та Ма+-Са2+-антипорт.

Рис. 1-38. Будова кальмодуліна в мозку бика. Одною літерою позначено амінокислотні залишки (табл. 17-2). Зверніть увагу на чотири домени кальцію (забарвлені залишки), оточені з кожного боку ділянками а-спіралі (відтворено за дозволом з Cheung WY: Calmodulin: An overview. Fed Proc 1982;41:2253).

кіназ (див. табл. 1 -9). Одна з них — міозин легколанцюгова кіназа, що фосфорилює міозин; а це спричиняє скорочення гладкого м’яза. Інша — кіназа фосфор плази, що активує фосфорилазу (див. Розділ 17). Крім того, Са2+/кальмодулін кінази І та II задіяні в синаптичній функції, а Са2+/кальмо-дулін кіназа III — у синтезі білка. Ще одним кальмодулін-активованим білком є кальциневрин — фосфатаза, що дезактивує Са2+-канали шляхом їхнього фосфорилювання. Вона також бере участь у активації Т-клітин та інгібується деякими імуносупресорами (див. Розділ 27).

Вільям Ф. Ґанонґ. Фізіологія людини