Смугастість

Під час електронної мікроскопії унаслідок відмінності рефрактерних індексів у різних частинах м’язового волокна простежуються характерні поперечні смуги, які чітко видно у скелетних м’язах. На рис. 3-2 окремі частини поперечної смуги позначені латинськими літерами. Світлу I-смугу перетинає темна Z-лінія, а темна A-смуга в центрі містить світлу Н-смугу. Посередині Н-смуги є поперечна М-лінія, яку разом з вузькими світлими проміжками з боків деколи називають псевдо Н-зоною. Ділянку між двома найближчими Z-лініями називають саркомером. Порядок взаємного розташування ниток актину, міозину та інших білків, завдяки якому утворюється описана вище структура, зображений нарис. 3-3. Товсті міофіламенти, діаметр яких майже вдвічі більший, ніж у тонких, складаються з міозину; а тонкі — з актину, тропоміозину та тропоніну. Крім того, товсті міофіламенти утворюють A-смуги (анізотропні диски), тоді як сукупність тонких — менш щільні І-смуги (ізотропні диски). Світлі Н-смуги у центрі А-смуг — це ділянки, де в розслабленому стані м’яза тонкі міофіламенти не накладаються на товсті. Лінії Z перетинають фібрили, з’єднуючись з тонкими міофіламентами. Під час дослідження A-смуги під електронним мікроскопом можна виявити, що кожний товстий міофіламент оточений шістьма тонкими, які утворюють правильний шестикутник.

Різновид білка міозину, що міститься в м’язовій тканині, називають міозин II. Він має дві глобулярні головки і довгий хвіст (див. рис. 1-11). Головки і шийки міозинових молекул утворюють поперечні з’єднання з актином. Міозин

1 Пейсмейкерна клітина — атипова м’язова малодиференційова-на клітина.

ЗБУДЛИВА ТКАНИНА: М’ЯЗОВА / 59

З 2 Тріада 4 4 5

Рис. 3-1. Скелетний м’яз у ссавців. М’язове волокно оточене сарколемою; його поперечний переріз відображає окремі міофібрили (1). На перерізі видно товсті та тонкі філаменти. Саркоплазматична сітка (2) з термінальними цистернами (3) оточує кожну міофібрилу. Система Т-трубок (4) (випинання сарколеми) стикається з міофібрилами через А- та І-смуги в кожному саркомері; Т-система і цистерни саркоплазматичної сітки утворюють тріаду. Базальна мембрана (5) оточує сарколему; 6 — мітохондрії (модифіковано і відтворено за дозволом з Krstic RV: Ultrastrusture of the Mammalian Cell, Springer, 1979).

містить легкі та важкі ланцюги, а його головки складаються з легких ланцюгів та амінових закінчень важких ланцюгів. У головках є актинозв’язувальний сайт, а також каталітичний сайт, у якому відбувається гідроліз АТФ (див. нижче). Молекули міозину розташовані симетрично по обидва боки центру саркомера, і власне завдяки такому розміщенню

утворюються світлі ділянки в псевдо Н-зоні. Місцем, де змінюється полярність молекул міозину в кожному товстому міофіламенті, є М-лінія. У світлих ділянках наявні тонкі поперечні з’єднання, які утримують товсті міофіламенти в певному порядку. В кожному товстому сегменті міститься декілька сотень міозинових молекул.

Рис. 3-2. Електронна мікроскопія литкового м’яза людини. Угорі позначено смуги та лінії (збільшено у 13 000 разів) (за SM Walker та GR Schrodt).

60 / РОЗДІЛ з

Саркомер

А-смуга

Z-лінія Товсте’ Тонке

волокно волокно

Z-лінія у розслабленому Z-лінія у скороченому стані стані

М-лінія

Тропоміозин Тропонін

Рис. 3-3. Угорі ліворуч: взаємне розташування тонких (актинових) та товстих (міозинових) волокон у скелетному м’язі. Угорі праворуч: ковзання актинових волокон по міозинових під час скорочення; Z-лінії наближаються. Унизу ліворуч: детальніша схема взаємодії між актином та міозином. Зверніть увагу на те, що товсті міозинові волокна в ділянці М-лінії (посередині саркомера) змінюють полярність (модифіковано з Alberts В et al.: Molecular Biology of the Cell, 2nd Ed. Garland, 1989). Унизу праворуч: схематичне зображення взаємного розташування актину, тропоміозину та трьох субодиниць тропоніну (І, С і Т). Структура молекули міозину II показана на рис. 1-11.

Тонкі міофіламенти є полімерами, що складаються з двох ланцюгів актину, які утворюють довгу подвійну спіраль. Молекули тропоміозину — це довгі нитки, розміщені в борозні між двома сусідніми ланцюгами актину (див. рис. 3-3). Кожен тонкий міофіламент містить 300-400 молекул актину і 40-60 молекул міозину. Молекули тропоніну є невеликими кулястими утворами, що розміщені в проміжках між молекулами тропоміозину. Тропонін Т зв’язує інші компоненти тропоніну з тропоміозином; тропонін І гальмує взаємодію міозину з актином (див. нижче), а тропонін С містить сайти, що зв’язують Са2‘, який ініціює скорочення.

Актинін з молекулярною масою 190 000 зв’язує актин із Z-лініями. За допомогою великого білка титіну Z-лінії з’єднані з М-лініями й утворюють каркас саркомера. Цей каркас містить два різновиди доменів, які забезпечують еластичність м’яза. Спочатку, коли м’яз перебуває в стані розтягнення (у разі розпрямленого стану доменів), виникає невеликий опір, однак з подальшим розтягненням опір раптово збільшується, завдяки чому структура саркомера захищена від руйнування.

Вільям Ф. Ґанонґ. Фізіологія людини