Ізоформи м’язових білків та їхнє генетичне регулювання

В основі відмінностей між м’язовими волокнами є різниця між білками, з яких вони складаються. Більшість білків кодовані так званими мультигенами.

Виділяють десять різних ізоформ важких ланцюгів міозину (ВЛМ). Ці ізоформи подібні за біологічною активністю, однак мають різний амінокислотний склад. У кожному з двох типів легких ланцюгів також розрізняють повільні та швидкі ізоформи. Вважають, що є лише одна форма

Таблиця 3-3. Класифікація типів м’язових волокон1

Тип І

Тип II

Інші назви

Повільні,

окисні,

червоні

Швидкі,

гліколітичні,

білі

Активність міозинової АТФ-ази

Низька

Висока

Здатність саркоплазма-тичної сітки транспортувати Са2+

Помірна

Висока

Діаметр

Помірний

Великий

Резерви системи гліколізу

Помірні

Високі

Окислювальна здатність (залежить від вмісту мітохондрій, щільності капілярів та концентрації міоглобіну)

Висока

Низька

1 Модифіковано з Murphy RA: Muscle. In: Physiology, 2nd ed. Berne RM, Levy MN [editord]. Mosby, 1988.

66 / РОЗДІЛ з

актину, три — тропоніну, і велика кількість ізоформ тропо-міозину. Загальний склад повільних та швидких волокон наведений у табл. 3-4. Для волокон міокарда також характерно багато ізоформ.

Експресія ВЛМ чітко регульована в процесі розвитку організму і відмінності в експресії ВЛМ відіграють визначну роль у формуванні м’язової конституції людини. У дорослих осіб на функцію м’язів можуть впливати зміни фізичної активності, іннервації та гормонального фону; ці зміни, як звичайно, спричинені порушенням транскрипції генів ВЛМ. Прикладом цього є перетворення швидких скелетних м’язів на повільні в разі розладів іннервації (див. нижче) та значні зміни ізоформ білків скелетних м’язів і міокарда у випадку гіпотиреоїдизму.

Вільям Ф. Ґанонґ. Фізіологія людини