Ізоформи м’язових білків та їхнє генетичне регулювання
В основі відмінностей між м’язовими волокнами є різниця між білками, з яких вони складаються. Більшість білків кодовані так званими мультигенами.
Виділяють десять різних ізоформ важких ланцюгів міозину (ВЛМ). Ці ізоформи подібні за біологічною активністю, однак мають різний амінокислотний склад. У кожному з двох типів легких ланцюгів також розрізняють повільні та швидкі ізоформи. Вважають, що є лише одна форма
Таблиця 3-3. Класифікація типів м’язових волокон1
Тип І |
Тип II |
|
Інші назви |
Повільні, окисні, червоні |
Швидкі, гліколітичні, білі |
Активність міозинової АТФ-ази |
Низька |
Висока |
Здатність саркоплазма-тичної сітки транспортувати Са2+ |
Помірна |
Висока |
Діаметр |
Помірний |
Великий |
Резерви системи гліколізу |
Помірні |
Високі |
Окислювальна здатність (залежить від вмісту мітохондрій, щільності капілярів та концентрації міоглобіну) |
Висока |
Низька |
1 Модифіковано з Murphy RA: Muscle. In: Physiology, 2nd ed. Berne RM, Levy MN [editord]. Mosby, 1988.
66 / РОЗДІЛ з
актину, три — тропоніну, і велика кількість ізоформ тропо-міозину. Загальний склад повільних та швидких волокон наведений у табл. 3-4. Для волокон міокарда також характерно багато ізоформ.
Експресія ВЛМ чітко регульована в процесі розвитку організму і відмінності в експресії ВЛМ відіграють визначну роль у формуванні м’язової конституції людини. У дорослих осіб на функцію м’язів можуть впливати зміни фізичної активності, іннервації та гормонального фону; ці зміни, як звичайно, спричинені порушенням транскрипції генів ВЛМ. Прикладом цього є перетворення швидких скелетних м’язів на повільні в разі розладів іннервації (див. нижче) та значні зміни ізоформ білків скелетних м’язів і міокарда у випадку гіпотиреоїдизму.
Вільям Ф. Ґанонґ. Фізіологія людини